Охарактеризуйте свойства ферментов, обусловленные специфичностью действия, влиянием рН среды и температурой.

		Химия
		Решение задачи
		18 февраля 2021
		Выполнен, номер заказа №16947
		Прошла проверку преподавателем МГУ
		245 руб.

Охарактеризуйте свойства ферментов, обусловленные специфичностью действия, влиянием рН среды и температурой.

Ответ:

Ферменты, будучи белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов. Поскольку скорость химических реакций зависит от температуры, реакции, катализируемые ферментами, также чувствительны к изменениям 9 температуры. Скорость химической реакции повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С. Однако из-за белковой природы фермента тепловая денатурация белка-фермента при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с последующим снижением скорости реакции. Так, примерно до 45-50°С преобладает эффект повышения скорости реакции, предсказуемый теорией химической кинетики. Выше 45°С более важной становится тепловая денатурация белка-фермента и быстрое падение скорости реакции (рис. 1). Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры. При 100 °С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100 °С). Оптимальной температурой для действия большинства ферментов теплокровных животных является 37-40 °С. При низких температурах (0° или ниже) ферменты, как правило, не разрушаются (не денатурируются), хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. 10 Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям pH среды (pH 6,0-8,0). При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, при которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом pH среды для действия данного фермента (рис. 2). оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет пепсин, pH-оптимум которого равен 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это функцией пепсина, поскольку в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая среду примерно этого значения С другой стороны, pH-оптимум аргиназы лежит в сильно щелочной зоне (около 10,0). Согласно современным представлениям, влияние изменений среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние или степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, группы дикарбоновых аминокислот, группы цистеина, имидазольного азота гистидина, группы лизина и др.). При разных значениях pH среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса. Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Высокая специфичность ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурой активного центра фермента, обеспечивающими "узнавание", высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках. В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой специфичностью и с абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физикохимическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры. Объясняется это тем, что местом действия пепсина является пептидная - СОNH-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, таким местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие гликозидные связи (но не гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах и т. д. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Аналогичной относительной специфичностью обладают также некоторые внутриклеточные ферменты, например, гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфичные для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование. Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примером таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. (см. Обмен простых белков).