Охарактеризуйте процесс автолиза белков, опишите механизм, ферменты, условия протекания автолитических превращений и их значение

		Химия
		Решение задачи
		18 февраля 2021
		Выполнен, номер заказа №17022
		Прошла проверку преподавателем МГУ
		245 руб.

Охарактеризуйте процесс автолиза белков, опишите механизм, ферменты, условия протекания автолитических превращений и их значение.

Ответ:

Для автолиза белков характерны конформационные изменения, в дальнейшем преобладающими становятся изменения, связанные с гидролитическим распадом. Т.е. автолиз белков - разрушение первичной структуры. В зависимости от состава ткани, концентрации гидролаз, степень деструктивных превращений компонентов для разных видов мышечной ткани неодинакова. Внутренние пептидные связи расщепляются эндопептидазами, концевые - экзопептидазами. Ферменты: трипсиноген, химотрепсиноген, проэластаза, энтеропептидаза. Трипсин обладает узкой субстратной специфичностью, разрывая пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина (основных аминоксислот)Химотрепсин катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность проявляет по отношению к пептидным связям, ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина, триптофана. Катепсин А активно гидролизует пептидные связи, NH группа которых принадлежит - тирозину, фенилаланину, триптофану. Катепсин В обладает узкой субстратной специфичностью, разрывая пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина (основных аминоксислот) Катепсин С катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность проявляет по отношению к пептидным связям, ароматических аминокислот - фенилаланина, тирозина, триптофана. Эластаза, обладает широким спектром действия, гидролизуя другие субстраты В начальных стадиях автолиза мышечной ткани происходит уменьшение растворимости мышечных белков, а затем после достижения определенного минимума повышение их экстрагируемости. В начальный период снижение экстрагируемости выявляется у мышц, в которых интенсивно происходят накопление продуктов автолиза небелковой природы (фосфорной, молочной, пировиноградной, кетокислот) После достижения минимума экстрагируемости в зависимости от величины протеолитической активности экстрагируемость белков саркоплазмы увеличивается. Уменьшается растворимость миозина, в результате образования менее растворимого комплекса актомиозина. Уменьшение экстрагируемости миозина в этот период происходит за счет снижения концентрации АТФ. В процессе окоченения белки миофибрил претерпевают конформационные изменения. Понижение экстрагируемости продолжается до определенного периода. Затем происходит повышение их растворимости за 96 счет диссоциации актомиозинового комплекса и ослабления агрегационных взаимодействий. Белки подверженные автолизу в итоге распадаются до аминокислот под воздействием протеаз. Происходит накопление глютаминовой, аспарагановой кислот, лейцина, валина, аланина, фенилаланина, тирозина, треонина и др. Многие кислоты подвергаются различным превращениям. Гистидин, тирозин, глютаминовая кислота, триптофан - декарбоксилируются. Аланин, аспарагиновая и глютоминовая кислоты подвергаются переаминированию. В результате происходит накопление аминов (гистамин, тирамин, триптамин, таурин) Скорость автолитических процессов зависит от особенностей животного организма, его вида и окружающих условий. Влияние вида, возраста, упитанности, анатомического участка, состояния животного перед убоем. Завершающей стадией автолиза, под воздействием микрофлоры является глубокий автолиз, или гниение.